Coordinador: José María Valpuesta Moralejo

Grupo de "Estructura y función de las chaperonas moleculares"  

Departamento de Estructura de Macromoléculas

Centro Nacional de Biotecnología

Consejo Superior de Investigaciones Científicas

C/ Darwin, 3

Campus de la Universidad Autónoma de Madrid

28049 Madrid, España

Telf.: +34 915854690

Fax: +34 915854506

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Grupo de "Estructura y función de las chaperonas moleculares":

Nuestro grupo se ha especializado durante los últimos años en la determinación estructural de grandes complejos macromoleculares, fundamentalmente chaperonas moleculares, que son proteínas involucradas en el plegamiento y la degradación de las proteínas. En los últimos años, se ha descubierto que los acompañantes no sólo se dedican a ayudar a doblar otras proteínas, sino que también, en determinadas condiciones, pueden ser actores activos en la degradación de las proteínas. Los dos procesos se llevan a cabo a través de la formación transitoria de complejos entre diferentes chaperonas y cochaperonas. Nuestro objetivo es la caracterización estructural de algunos de estos complejos, con el fin de entender los mecanismos estructurales por los que funcionan. Para ello, utilizamos como herramientas principales la microscopía electrónica y las técnicas de procesamiento de imágenes, y combinamos la información obtenida con estas técnicas con las estructuras atómicas disponibles de algunos de estos chaperonas y cochaperonas.

 Publicaciones relevantes en los cinco últimos años:

- L.A. Campos, R. Sharma, S. Alvira, F.M. Ruiz, B. Ibarra-Molero, M. Sadqi, C. Alfonso, G. Rivas, J.M. Sanchez-Ruiz, A. Romero, J.M. Valpuesta, V. Muñoz; “Engineering Protein Assemblies with Allosteric Control via Monomer Fold-Switching”; Nature Communications 2019, 10, 5703.

- J. Cuéllar, W. G. Ludlam, N.C. Tensmeyer, T. Aoba, M. Dhavale, T. Bueno, C. Santiago, R.L. Plimpton, A. Makaju, S. Franklin, B.M. Willardson, J.M. Valpuesta; ^“Structural and functional analysis of the role of the chaperonin CCT in mTOR complex assembly”; Nature Communications 2019, 10, 2865.

- P. Esteve, J. Rueda-Carrasco, M. Inés Mateo, M.J. Martin-Bermejo, J. Draffin, G. Pereyra, A. Sandonís, I. Crespo, I. Moreno, E. Aso, P. Garcia-Esparcia, E. Gomez-Tortosa, A. Rabano, J. Fortea, D. Alcolea, A. Lleo, M.T. Heneka, JM. Valpuesta, JA. Esteban, I. Ferrer, M. Dominguez, P. Bovolenta; ^“Elevated levels of Secreted-Frizzled-Related-Protein 1 contribute to Alzheimer’s disease pathogenesis”; Nature Neuroscience 2019, 22, 1258.

- Sousa R, Liao HS, Cuéllar J, Jin S, Valpuesta JM, Jin AJ, Lafer EM; “Clathrin-coat disassembly illuminates the mechanisms of Hsp70 force generation”; Nature Structure Molecular Biology 2016, 23, 821.

- M. Ukleja, J. Cuellar, A. Siwaszek, J.M. Kasprzak, M. Czarnocki-Cieciura, J. Bujnicki, A. Dziembowski, J.M. Valpuesta; “The architecture of the CCR4-NOT complex from Schizosaccharomyces pombe provides a mechanistic insight into this multifunctional macromolecular assembly”; Nature Communications 2016, 7, 10433.